糖基化是最复杂的翻译后修饰之一，调控蛋白折叠、稳定性、细胞间识别与免疫监视。超过 50% 的真核蛋白被糖基化，糖型结构与疾病（特别是肿瘤与免疫疾病）密切相关。
N-糖基化发生在 N-X-S/T（X ≠ P）motif 的天冬酰胺上，糖链起始于内质网的脂质载体 dolichol，进入高尔基体后被进一步加工。O-糖基化主要发生在丝氨酸 / 苏氨酸上，最常见的是 O-GalNAc 型（粘蛋白型）。
使用 ConA（甘露糖）、WGA（GlcNAc / 唾液酸）、AAL（岩藻糖）等凝集素亲和柱富集特定糖型肽段。多种凝集素串联使用可富集不同糖型亚组。
将糖链顺式二醇氧化为醛后，与酰肼树脂共价结合。释放后用 PNGase F（仅 N-糖）或化学法（O-糖）释放肽段，搭配位点鉴定。适合糖型无关的全糖基化位点分析。
特异性酶切 N-糖链 Asn 侧，糖链留在溶液中、肽段带 +0.984 Da（脱酰胺化）质量偏移。O-糖位点需配合 O-糖苷酶（O-GalNAc）或化学法 β-消除。
糖链结构是糖基化功能的核心。Aimsmass 提供三种糖链结构解析策略：
IgG Fc 糖型与风湿免疫疾病、肿瘤免疫治疗反应。
血清 / 组织糖型谱在肿瘤诊断与预后中的标志物。
mAb 糖型一致性分析与 ADCC 活性优化。
HIV、SARS-CoV-2 等包膜糖蛋白糖链分析。
糖型 + 位点 + 结构分析均可独立或联合设计。
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